A fumonizin B1 mikotoxin hatása humán és házinyúl vörösvérsejtek membrán-fluiditására
Kulcsszavak:
fumonizn B1, membránfluiditás, vörösvérsejt, nyúl, sertésAbsztrakt
A szerzők fumonizin B1 (FB1) mikotoxin membránkárosító, illetve membránműködést befolyásoló hatását vizsgálták. Első lépésben egészséges nyúl vörösvértestekből izolált szellemsejteket vizsgáltak, melyeket emelkedő koncentrációjú (10, 50 és 100 μM) tisztított FB1-el inkubáltak, majd DPH (1,6-difenil-1,3,5-hexatrién) fluoreszcens festékkel jelöltek, ezt követően meghatározták a fluoreszcens anizotrópiát. Második lépésben intakt humán vörösvértestekben megvizsgálták, hogy azokat 7 illetve 24 órán át tisztított, 50 μM illetve 1 mM FB1-el inkubálva emelkedik-e a K-ion kiáramlása, ami a vörösvértestek membránkárosodásának érzékeny mutatója. A kísérletsorozat harmadik lépéseként 5 mg/nap/állat FB1 toxinnal 10 napon át kezelt nyulakból származó vörösvértesteket vizsgáltak. A kísérleti állatokból származó vörösvérsejt szellemsejteket DPH-val jelölték, majd megmérték azok fluoreszcens anizotrópiáját. A növekvő
(10–50–100 μM) koncentrációjú FB1 nem okozott változást a szellemsejtek fluoreszcens anizotrópia értékeiben 1 és 4 órás kezelést követően. Az 50 μM FB1-el
7 órán keresztül tartó inkubáció hatására az extracelluláris tér Na-ion koncentrációja 147,5–149,2 mmol/L, míg K-ion koncentrációja 0,04–1,64 mmol/L között változott. A mért koncentrációk sem a referenciaként használt oldattól, sem pedig a kiindulási 0 órás értékektől nem különböztek jelentősen és szignifikánsan. Ehhez képest a 24 órás, 1 mM FB1-el való inkubáció kismértékű Na-kiáramlás emelkedést eredményezett
(182,4–190,6 mmol/L), míg a K-kiáramlás nem emelkedett a fiziológiás határérték fölé (a maximális koncentráció 3,8 mmol/L volt). A toxinnal kezelt nyulak vörösvérsejtjeiből készült szellemsejtek anizotrópiája 4 órás inkubációt követően hasonló értékeket mutatott, mint az egészséges nyulakból származóké. A FB1 in vitro és in vivo körülmények között tehát, az alkalmazott dózisokban, nem volt hatással az ember és a nyúl vörösvérsejtjeinek vizsgált fiziko-kémiai tulajdonságaira.
Hivatkozások
Blumberg, P. M., Ács, G., Ács, P. (1995): Protein kinase C in cell signaling: strategies for the development of selective inhibitors. Inflammation: mechanism and therapeutics. Birkhauser Verlag, Basel, 87–100.
Bouhet, S., Hourcade, E., Loiseau, N., Fikry, A., Martinez, S., Roselli, M., Galtier, P., Mengheri, E., Oswald, I.P. (2004): The mycotoxin FB1 alters the proliferation and the barrier function of porcine intestinal epithelial cells. Toxicol. Sci., 77(1), 165–171. https://doi.org/10.1093/toxsci/kfh006
Chesney, R. W., Gusowski, N., Zelikovi, I. (1986): Membrane fluidity and phospholipid composition in relation to sulfur amino acid intake in brush border membranes of rat kidney. Pediatr. Res., 20. 1305–1309. https://doi.org/10.1203/00006450-198612000-00024
Dodge, J. T., Mitchel, M., Hanahan, D. J. (1962): The preparation and chemical characteristics of Hb-free ghosts of human erythrocytes. J. Biol. Chem., 34. 119–130.
Dombrink-Kurtzman, M. A. (2003): Fumonisin and beauvericin induce apoptosis in turkey peripherial blood lymphocytes. Mycopathol., 156(4), 357–364. https://doi.org/10.1023/B:MYCO.0000003607.69016.d2
Donner, M., Stoltz, J. F. (1985): Comparative study on fluorescent probes distributed in human erythrocytes and platelets. Biorheology, 22(5), 385–397. https://doi.org/10.3233/BIR-1985-22503
Gaál T. szerk. (1999): Állatorvosi klinikai laboratóriumi diagnosztika. Sík Kiadó : Budapest, 1–490.
Gumprecht, L. A., Smith, G. W., Constable, P. C., Haschek, W. M. (2001): Species and organ specificity of fumonisin-induced endothelial alteration: potential role in porcine pulmonary edema. Toxicol., 160(1–3), 71–79. https://doi.org/10.1016/S0300-483X(00)00444-3
Kunszt G. (1998): Egyértékű kationok transzport mechanizmusai és azok fiziko-kémiai háttere emlős erythrocytákban. Rektori Pályamunka, PTE, Pécs, 1–36.
Minervini, F., Fornelli, F., Flynn, K. M. (2004): Toxicity and apoptosis induced by the mycotoxins nivalenol, deoxynivalenol and fumonisin BB1 in a human erythro- leukemia cell line. Toxicol. In Vitro, 18(1), 21–28. https://doi.org/10.1016/S0887-2333(03)00130-9
Miseta, A., Bogner, P., Szarka, Á., Kellermayer, M., Galambos, Cs., Wheatley, D. N., Cameron, I. L. (1995): Effect of non-lytic concentrations of brij series detergents on the metabolism-independent ion permeability properties of human erythrocytes. Biophys. J., 69(6), 2563–2568. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(95)80127-X
Myburg, R. B., Dutton, M. F., Chuturgoon, A. A. (2002): Cytotoxicity of fumonisin B1, diethylnitrosamine and catechol on the SNO esophageal cancer cell line. Environ. Health Persp., 8. 813–815.
Nelson, G. J. ed. (1972): Lipid composition and metabolism of erythrocytes, blood lipids and lipoproteins: quantitation, composition and metabolism. John Wiley and Sons Inc., 318–348.
Qureshi, M. A., Hagler, W. M. (1992): Effect of fumonisin BB1 exposure on chicken macrophage functions in vitro. Poult. Sci., 71(1), 104–112. https://doi.org/10.3382/ps.0710104
Ramasamy, S., Wang, E., Henning, B., Merill, A. H. (1995): Fumonisin B1 alters sphingolipid metabolism and disrupts the barrier function of endothelial cells in culture. Toxicol. Appl. Pharmacol., 133(2), 343–348. https://doi.org/10.1006/taap.1995.1159
Riley, R. T., An, N. H., Showker, J. L., Yoo, H. S., Norred, W. P., Chamberlain, W. J., Wang, E., Merill, A. H., Motelin, G., Beasley, V. R., Haschek, W. M. (1993): Alteration of tissue and serum sphinganine to sphingosine ratio: An early biomarker of exposure to fumonisin-containing feeds in pigs. Toxicol. Appl. Pharmacol., 118(1), 105–112. https://doi.org/10.1006/taap.1993.1015
Riley, R. T., Wang E., Merill, A. H. Jr. (1994): Liquid chromatographic determination of sphinganine and sphingosine: Use of the free sphinganine-to-sphingosine ratio as a biomarker for consumption of fumonisins. J. Assoc. Off Anal. Chem. Int., 77(2), 533–540. https://doi.org/10.1093/jaoac/77.2.533
Schmelz, E. M., Dombrink-Kurtzman, M. A., Roberts, P. C., Kozutsumi, Y., Kawasaki, T., Merrill, A. H. Jr. (1998): Induction of apoptosis by fumonisin B1 in HT29 cells is mediated by the accumulation of endogenous free shingoid bases. Toxicol. Appl. Pharmacol., 148(2), 252–260. https://doi.org/10.1006/taap.1997.8356
Shier, W. T. (1992): Sphingosine analogues: an energing new class of toxins that includes the fumonisins. J. Toxical. Toxin Rev., 11(3), 241–257. https://doi.org/10.3109/15569549209115821
SPSS Inc 1996. SPSS for Windows, Version 7.5, Chicago, IL.
Tolleson, W. H., Melchior, W. B. Jr., Morris, S. M., McGarrity, L. J., Domon, O. E., Muskhelishvili, L., James, S. J., Howard, P. C. (1996): Apoptotic and anti-proliferative effects of fumonisin B1 in humany keratinocytes, fibroblasts, esophageal epithelial cells and hepatoma. Carcinogenesis, 17(2), 239–249. https://doi.org/10.1093/carcin/17.2.239
Wang, E., Ross, P. F., Wilson, T. M., Riley, R. T., Merill, A. H. Jr. (1992): Increases in serum sphingosine and sphinganine, and decreases in complex sphingolipids in ponies given feed containing fumonisins, mycotoxins produced by Fusarium moniliforme. J. Nutr., 122(8), 1706–1716. https://doi.org/10.1093/jn/122.8.1706
Wheatley, D. N., Miseta, A., Kellermayer, M., Galambos, Cs., Bogner, P., Berényi, E., Cameron, I. L. (1994): Cation distribution in mammalian red blood cells: interspecies and intraspecies relationships between cellural ATP, potassium, sodium and magnesium concentrations. Physiol. Chem. Phys. and Med., 26. 111–118.
Letöltések
Megjelent
Folyóirat szám
Rovat
License
Copyright (c) 2009 Hafner Dóra, Bogner Péter, Rajli Veronika, Tornyos Gábor, Pósa Roland, Horn Péter, Kovács Melinda
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
