Extrudált kukoricadara D-aminosav tartalmának alakulása a kezelési hőmérséklet és a tartózkodási idő függvényében
Kulcsszavak:
racemizáció, D-aminosav, kukoricadara, extrudálási hőmérséklet, tartózkodási időAbsztrakt
A fehérjében kötött aminosavak racemizációja csökkentheti a fehérjék emészthetőségét, és nem zárható ki annak a lehetősége sem, hogy a D-aminosavak hosszú távú fogyasztásának kedvezőtlen egészségügyi hatásai vannak. A racemizációs folyamat hőmérséklet- és időfüggését eddig csak lúgos oldatokban vizsgálták, többnyire tiszta fehérje preparátumokból. Célul tűztük ki annak vizsgálatát, hogy hogyan változik a leggyorsabban racemizálódó és a kukorica darában a legnagyobb mennyiségben előforduló aminosavak D-enantiomerjeinek abszolút mennyisége, valamint a racemizáció mértéke az egyik leggyakrabban alkalmazott termikus művelet, az extrudálás során, a kezelési hőmérséklet és a tartózkodási idő függvényében. A 144 ºC alatti hőmérsékleten, 28–75 másodperc tartózkodási idejű extrúziós próbák nem jártak szignifikáns (P<0,05) racemizációval. Az aszparaginsavnál szignifikáns racemizáció következett be a 170 ºC-os kezelés (2,4%) és a 200 ºC-os kezelés (6,1%) hatására. A szerinnél (0,75%) és a glutaminsavnál (0,69%) csak a 200 ºC-os kezelésnél volt jelentősen magasabb a D-enantiomerek aránya, mint a kontrollban. A 200 ºC-on kezelt minták L-aszparginsav és az L-lizin tartalma szignifikánsan kevesebb volt, mint a kontrollban és az alacsonyabb hőmérsékleten kezelt mintákban. Míg az L-aszparginsav veszteség elsődleges oka a racemizáció volt, az L-lizin tartalom csökkenésben az L-D átalakulás nem játszott jelentős szerepet.
Hivatkozások
Chae, B. J., Kim, Y. G., Han, I. K., Kim, J. H., Cho, W. T., Hancock, J. D., Kim, I. H. (2000). Effect of particle size and extrusion of maize and sorghum on ileal digestibility and growth performance in pigs weaned at 14 and 21 days of age. J. of An. and Feed Sci., 9(4), 665–679. https://doi.org/10.22358/jafs/68116/2000
Cho, W. T., Kim, Y. G., Kim, J. D., Chae, B. J., Han, I. K. (2001). Effects of feeding extruded corn and wheat grain on growth performance and digestibility of amino acids in early-weaned pigs. Asian-Australian J. of An. Sci., 14(2), 224–230. https://doi.org/10.5713/ajas.2001.224
Csapó, J., Csapó-Kiss, Zs., Einarsson, S., Folestad, S., Tivesten, A. (1995). Methods for determination of D-amino acid content of foods and feeds. Acta Alimentaria 24. 125–126.
Csapó, J., Csapó-Kiss, Zs., Wágner, L., Tálos, T., Martin, T. G., Némethy, S., Folestad, S. Tivesten, A. (1997). Hydrolysis of proteins performed at high temperatures and for short times with reduced racemization in order to determine the enantiomers of D- and L-amino acids. Anal. Chim. Acta., 339(1–2), 99–107. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(96)00452-7
Csapó, J., Csapó-Kiss, Zs., Varga-Visi, É., Kametler, L., Pohn, G., Horn, P. (2000). The D-amino acid content of foodstuff subjected to various technological procedures. Agriculture, 6. 132–135. https://doi.org/10.1163/9789004683792_328
Csapó, J., Csapó-Kiss, Zs., Kametler, L., Varga-Visi, É., Pohn, G., Horn, P. (2001). The D-amino acid content of foodstuff. Hungarian Agricultural Research, 10. 16–19.
Einarsson, S., Folestad S., Josefsson, B. (1987). Separation of amino acid enantiomers using precolumn derivatization with o-phtalaldehyde and 2,3,4,6,-tetra-O-acetil-1- thio-β-glucopyranoside. J. Liquid Chrom., 10(8–9), 1589–1601. https://doi.org/10.1080/01483918708066789
Friedman, M., Zahnley, J. C., Masters, P. M. (1981). Relationship between in vitro digestibility of casein and its content of lysinoalanine and D-amino acids. J. Food Sci., 46(1), 127–131. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1981.tb14545.x
Friedman, M. (1999). Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids. J. Agric. Food Chem., 47(9), 3457–3479. https://doi.org/10.1021/jf990080u
Lásztity, R., Örsi, F. (1984). A nagyhőmérsékletű extrudálás élelmiszeripari alkalmazása. Élelmezési Ipar, 9. 321–324.
Liardon, R., Ledermann, S. (1986). Racemization kinetics of free and protein bound amino acids under moderate alkaline treatment. J. Agric. Food Chem., 34(3), 557–565. https://doi.org/10.1021/jf00069a047
Liardon, R., Friedman, M. (1987). Effect of peptide bond cleavage on the racemization of amino acid residues in proteins. J. Agric. Food Chem. 35(5), 661–667. https://doi.org/10.1021/jf00077a007
Masters, P. M., Friedman, M. (1980). Amino acid racemization in alkali treated food proteins-chemistry, toxicology and nutritional consequences. In Chemical deterioration of proteins; Whittaker, J. R., Fujimaki, M. Eds. Am. Chem. Soc. Washington D. C. 165–194. https://doi.org/10.1021/bk-1980-0123.ch008
Ormainé Cserhalmi, Zs., Horváth, E., Petres, J., Czukor, B. (1987). Extrudálás az élelmiszeriparban I. Élelmezési Ipar, 10. 361–365.
Ormainé Cserhalmi, Zs., Horváth, E., Petres, J., Czukor, B. (1988). Extrudálás az élelmiszeriparban II. Élelmezési Ipar, 10. 366–370.
Ormainé Cserhalmi, Zs., Czukor, B. (1991). Az extrudálás hatása a kukorica és a rizs fehérjeemészthetőségére és aminosavtartalmára. Élelmezési Ipar, 5. 168–172.
Phillips, R. D., Chhinnan, M. S., Kennedy, M. B. (1984). Effect of feed moisture and barrel temperature on physical properties on extruded cowpea meal. J. of Food Sci., 49(3), 916–921. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1984.tb13241.x
De Vrese, M., Frik, R., Roos, N., Hagemeister, H. (2000). Protein-bound D-amino acids, and to a lesser extent lysinoalanine, decrease true ileal protein digestibility in minipigs as determined with 15N-labeling. J. of Nutr., 130(8), 2026–2031. https://doi.org/10.1093/jn/130.8.2026
Letöltések
Megjelent
Folyóirat szám
Rovat
License
Copyright (c) 2004 Vargáné Visi Éva, Merész Péter, Terlakyné Balla Éva, Csapó János
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
